1) Aufgabe dieser Arbeit ist es, die beim hydrolytischen Abbau des Woll- keratins in L sung gehenden Proteinbestandteile zu untersuchen. Dadurch l t sich bestimmen, welche in Wolle zug nglichen Proteine und welche Peptidbindungen unter den bei der Na veredlung von Wolle in der Praxis blichen Bedingungen hydrolysiert werden. 2) Die Ausbeuten der in kaltem Wasser l slichen Proteinbestandteile be- tragen unabh ngig von den Behandlungsbedingungen ca. 0,07 bis 0,08 Gew. 0/0 bezogen auf trockene Wolle. Darin sind etwa 0,03 Gew. % freie Amino- s uren bezogen auf trockene Wolle enthalten. Es handelt sich um Protein- bestandteile, die aufgrund von Hydrolysesch den w hrend der Lagerung der Wolle entstanden sind. 3) Bei der Kochbehandlung von Wolle wird die Abh ngigkeit der Ausbeute an l slichen Proteinbestandteilen vom pH-Wert, von der Elektrolytkonzen- tration und von der Art der Elektrolyte untersucht. Die Ausbeute betr gt bei niederer Elektrolytkonzentration und pH 2 1 Gew. 0/0. Mit zunehmen- dem pH-Wert nimmt sie stark ab, zwischen pH 4 und pH 5 werden 0,2 Gew. % erhalten. Mit weiter zunehmendem pH-Wert steigt die Ausbeute geringf gig an. Bei hoher Elektrolytkonzentration (Citrat-Phosphatpuffer) werden im Durchschnitt mehr Proteinbestandteile erhalten. Bei pH 2 1 Gew. 0/0, zwis chen pH 4 und pH 5 etwa 0, 4 Gew. % und bei pH 8 1 Gew. 0/0 bezogen auf trockene Wolle.