Die posttranslationale Modifizierung von Aminos ureresten ist zentraler Bestandteil von Protein-Protein-Interaktion in humanen Zellen. Bei der ADP-induzierten Aggregation von Thrombozyten spielt die Phosphorylierung von Tyrosin eine zentrale Rolle. Phosphotyrosinreste dienen als Bindungsstelle f r Src-Homologie 2 (SH2)-Dom nen. In dieser Arbeit nutzt Hardy Schweigel die selektiven Bindungseigenschaften rekombinant hergestellter und charakterisierter SH2-Dom nnen f r die qualitative und semi-quantitative Beschreibung der Tyrosinphosphorylierung in stimulierten und/oder inhibierten Thrombozyten. Weiterf hrend wurden diese Proteindom nen genutzt, um intra-zellul re und phosphorylierte Bindungspartner aus humanen Thrombozyten zu isolieren. Identifizierte Proteine wurden unabh ngig in mehreren Testsystemen validiert und so ein umfangreiches Protein-Protein-Interationsnetzwerk konstruiert, dass detailliertere Einblicke in die ADP-induzierten Signalwege humaner Thrombozyten erlaubt. Die in dieser Arbeit etablierten Methoden k nnen dar ber hinaus auf weitere Zelltypen bertragen werden, um Signaltransduktionsprozesse zu untersuchen.