La d termination de structures tridimensionnelles des prot ines est essentielle l' tude de leur fonction in vivo. Des strat gies alternatives l'utilisation de m thodes d'analyse haute r solution ont t d velopp es dans le but de lever certaines contraintes (e.g. n cessit de quantit s de prot ines pures cristallis es importantes pour r aliser des exp riences de diffraction des rayons X). Ces m thodes sont bas es sur l'utilisation conjointe d'agents chimiques de modification de prot ines et de l'analyse par spectrom trie de masse. Elles permettent d'obtenir efficacement des donn es structurales vari es (e.g. accessibilit au solvant, contraintes de distances, sites de modifications post-traductionnelles) basse r solution. La difficult majeure l'obtention de ces donn es reste cependant la d tection de peptides d'int r t faiblement repr sent s dans un m lange complexe. Trois projets ont t initi s durant ces travaux de recherche dans le but d'am liorer cette d tection en spectrom trie de masse afin de fournir plus rapidement des donn es structurales.