De nombreux pathognes intracellulaires exportent des protines solubles et membranaires destines  modifier les diffrents compartiments de la cellule-hte. Le pathogne intracellulaire obligatoire Toxoplasma gondii modifie son compartiment de rsidence, la vacuole parasitophore, par la scrtion de nombreuses protines parasitaires. Parmi celles-ci, les protines GRAs sont scrtes sous forme soluble, puis s'associent avec les membranes parasitaires situes  l'interface avec la cellule-hte. Nos travaux, bass sur l'tude des protines modles GRA5 et GRA6, montrent que le domaine N-terminal des protines GRAs est responsable de ces proprits de scrtion inhabituelles. A l'aide de mutants spcifiques, nous avons montr que ce domaine empche l'insertion membranaire des protines GRAs dans le systme scrtoire prcoce, et qu'il dirige leur insertion membranaire post-scrtoire de faon spcifique. Nos rsultats mettent en lumire la diversit des mcanismes de tri cellulaire slectionns par l'volution, mcanismes qui assurent la spcialisation cellulaire des processus scrtoires.