Malatdehydrogenase
| AUTHOR | Taha, Samer |
| PUBLISHER | Verlag Unser Wissen (02/12/2023) |
| PRODUCT TYPE | Paperback (Paperback) |
Description
Durch mehrstufige Reinigung wurden elektrophoretisch homogene Prparate von MDH (CF 1.1.1.37) aus Bakterien der Gattung Sphaerotilus gewonnen. Eine dimere Form des Enzyms (73 kDa) funktioniert whrend des organotrophen Wachstums in S. natans D-380. Das Molekulargewicht der MDH-Untereinheiten betrug 35 kDa. Michaelis-Konstanten fr Oxalacetat, Malat, NAD+, NADH wurden bestimmt. Die Wirkung von Metallionen auf die Aktivitt der Malatdehydrogenase wurde ebenfalls untersucht, und es wurden die optimalen Temperaturen fr die Vorwrts- und Rckwrtsreaktionen ermittelt. Die rumliche Struktur der MDH-Molekle wurde mittels Rasterkraftmikroskopie untersucht.
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Product Format
Product Details
ISBN-13:
9786205678763
ISBN-10:
6205678764
Binding:
Paperback or Softback (Trade Paperback (Us))
Content Language:
German
More Product Details
Page Count:
68
Carton Quantity:
104
Product Dimensions:
6.00 x 0.16 x 9.00 inches
Weight:
0.25 pound(s)
Country of Origin:
US
Subject Information
BISAC Categories
Science | Life Sciences - Biology
Descriptions, Reviews, Etc.
publisher marketing
Durch mehrstufige Reinigung wurden elektrophoretisch homogene Prparate von MDH (CF 1.1.1.37) aus Bakterien der Gattung Sphaerotilus gewonnen. Eine dimere Form des Enzyms (73 kDa) funktioniert whrend des organotrophen Wachstums in S. natans D-380. Das Molekulargewicht der MDH-Untereinheiten betrug 35 kDa. Michaelis-Konstanten fr Oxalacetat, Malat, NAD+, NADH wurden bestimmt. Die Wirkung von Metallionen auf die Aktivitt der Malatdehydrogenase wurde ebenfalls untersucht, und es wurden die optimalen Temperaturen fr die Vorwrts- und Rckwrtsreaktionen ermittelt. Die rumliche Struktur der MDH-Molekle wurde mittels Rasterkraftmikroskopie untersucht.
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