La struttura generale del filamento di miosina è nota fin dagli studi classici di diffrazione a raggi X di Huxley e Brown (1963). Tuttavia, una delle caratteristiche cruciali, ovvero l'ordinamento del filamento o il numero di ponti incrociati di miosina per ogni ripetizione di 143 Å, è sempre stata controversa (Squire, 1981). L'analisi delle proteine miofibrillari mediante gel di poliacrilammide dodecil-solfato di sodio monodimensionale ha dato risultati contrastanti. Questo autore ha indagato nuovamente sulla stechiometria miosina-actina a partire da gel monodimensionali di miofibrille preparati con procedure diverse. Inoltre, l'autore ha affrontato la questione critica se le differenze nella concentrazione di actina durante i diversi metodi di preparazione del muscolo fossero il risultato della perdita di actina o della rimozione di contaminanti che comigrano con l'actina. Per esaminare questa questione, è stata eseguita un'elettroforesi bidimensionale, con sodio dodecil solfato nella prima dimensione e focalizzazione isoelettrica nella seconda dimensione, su preparazioni miofibrillari di muscolo di coniglio. I risultati hanno rivelato una disposizione strutturale dei ponti incrociati di miosina nel muscolo striato dei vertebrati.